Какой бывает гемоглобин - Народная и нетрадиционная медицина

Какой бывает гемоглобин.

«Киноварь здоровья — кровь» (О. Мандельштам) прошла огромный путь эволюции. Даже у здорового человека, кроме обычного «взрослого» гемоглобина А (от «adultus» — взрослый), содержатся две его малые фракции — гемоглобин плода, называемый НвГ («foetus» — плод), и НвА2. Обычно у взрослых людей НвА составляет 95—98 %, HbF — 0,1—2 %, НвА2 — 2—2,5 %. Они имеют структурные различия в белковой части молекулы.

Известно, что кровь плода обладает более высоким сродством к кислороду, чем кровь взрослого. Долгое время считали, что это вызвано особыми свойствами гемоглобина плода (HbF). Ведь до и сразу после рождения ребенка более 70 % гемоглобина составляет HbF. Обычно смена этого гемоглобина на взрослый тип (НвА) проходит между 3 и 6 месяцами жизни. Выяснилось, однако, что при удалении органических фосфатов из НвА или HbF, их сродство к кислороду становится одинаковым. Оказалось, что сродство HbF к кислороду повышено в связи со структурой цепочек глобина в HbF, не позволяющей ему хорошо связываться с 2,3-ДФГ. Таким образом, в зависимости от возраста может изменяться структура гемоглобина и соответственно его функция.

При длительном повышении содержания глюкозы в крови, что характерно для сахарного диабета, в эритроцитах появляется HbAIc. Это гемоглобин А, отягощенный молекулой глюкозы на конце (3-цепи, где обычно идет связывание 2,3-дифосфоглицерата (2,3-ДФГ) с гемоглобином. У таких пациентов содержание HbAIc увеличивается до 7—15% от общего количества гемоглобина, тогда как у здорового человека в эритроцитах его только 3—5 %v Поэтому при «сахарной болезни» количество эритроцитов и содержание гемоглобина часто нормальны, но кислородотранспортная функция гемоглобина может нарушаться из-за того, что HbAIc обладает повышенным сродством к кислороду и поэтому плохо отдает его тканям. Для компенсации такого недостатка возрастает содержание 2,3-ДФГ в крови больных сахарным диабетом. У них, по нашим данным, уровень 2,3-ДФГ и эритроцитах может быть повышен даже в два раза!

Известно, что наследственные нарушения в структуре глобина могут привести к возникновению аномальных гемоглобинов. К настоящему времени обнаружено более 400 необычных гемоглобинов, многие из них обладают измененным сродством гемоглобина к кислороду. В 1985 г. при обследовании 490 000 японцев найдено 113 случаев аномальных гемоглобинов (частота свыше 1:2500).

В некоторых регионах планеты особенно часто встречаются гемоглобинопатии. Так, в 1986 г. опубликованы результаты исследования 100 000 новорожденных на Ямайке, проводившегося в течение 8,5 лет. Оказалось, что новорожденные с аномальными гемоглобином составили 25 % всех родившихся на Ямайке в этот период!
Сначала такие гемоглобины обозначали буквами, но когда алфавита стало не хватать, то стали использовать названия географических пунктов (местожительства) и имена пациентов. Что означают эти нарушения для организма? Гемоглобины Seattle, Hammersmith, Kansas, например, отличаются сниженным, а гемоглобины Chesapeake, Capetown, Yakima — увеличенным сродством к кислороду. Первая из этих ситуаций сравнительно благоприятна, а во второй — для нормального обеспечения тканей кислородом организму приходится резко стимулировать кроветворение. Так, у больного с HhLin-koping, с увеличенным сродством к кислороду (а значит, плохой отдачей его тканям) найден высокий уровень гемоглобина в крови — 20,1 г/дл (полторы нормы!). Такое усиление кроветворения не только нарушает работу костного мозга, но и повышает вязкость крови, ухудшает ее прохождение по тканевым капиллярам....

Среди аномальных гемоглобинов наиболее часто встречается HbS, обнаруженный в 1949 г. американскими исследователями Л. Полингом и X. Итано у больных серповидноклеточной анемией. Из-за структурных нарушений в глобиновой части молекулы, восстановленный гемоглобин S растворяется в 50 раз хуже, чем НвА. При низком содержании кислорода HbS просто выпадает в осадок, в связи с чем изменяется форма эритроцитов. Они становятся серповидными («серп» по-английски— «sickle») и быстро разрушаются. Такие эритроциты плохо переносят кислород и нарушают кровоток, забивая капилляры. Срок жизни у них укорочен до 30 дней.

Люди—обладатели гемоглобина S непригодны к военной службе, не могут быть летчиками, альпинистами, тик как нехватка кислорода в воздухе способствует у них образованию серповидных эритроцитов. В то же время носители HbS лучше приспособлены к проживанию в районах, где распространена тропическая малярия, где «незримо во всем разлитое, таинственное зло — в цветах, в источнике, прозрачном как стекло» (Ф. Тютчев); у них эта болезнь протекает легче. Считают, что возбудитель малярии, который находится в эритроцитах, хуже усваивает HbS по сравнению с НвА.

Как предотвратить появление на свет детей с этим опасным дефектом? Конечно, чаще всего изучают состав гемоглобина у родителей. Но сейчас разработан новый метод определения дефектных генов серповидноклеточной анемии. Дефектные гены человека выявляют либо путем прямого анализа генов, либо исследуя последовательность оснований в ДНК, которая изменена у плодов, носителей серповидноклеточной анемии. В Париже открыт центр дородовой диагностики серповидноклеточной анемии, где для исследования берут кусочек ткани плаценты беременных. С помощью молекулярно-биологических методов диагностики удалось добиться значительного сокращения рождаемости детей с генетическим дефектом глобина. Еще Ян Коменский в XVII веке говорил о том, что о здоровье ребенка надо заботиться задолго до его рождения. Поэтому необходимо создание широкой сети медико-генетических консультаций, особенно в районах распространения наследственных заболеваний крови. Наверное, каждый согласится со словами великого педагога Яна Коменского: «Так как дети являются ни с чем не сравнимым сокровищем, то к ним нужно относиться с величайшей заботливостью».

Изделия из бамбука способствуют поддержанию здоровья, экологически безопасные и не вызывают аллергию. Вот почему бамбуковые обои пользуются большой популярностью. За  покупкой обращайтесь в сеть магазинов обоев «Маэстро».

Далее - Что делает селезенка в нашем организме
Вернуться на главную страницу